의학,약학 올립니다 의학 - 단백질 생합성 다운
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의학,약학 올립니다 의학 - 단백질 생합성
[의학,약학]의학 - 단백질 생합성
● 단백질 생합성
1. 원핵세포에서의 단백질 합성
단백질 생합성은 ribosome이라는 핵단백질에서 mRNA, aminoacyl-tRNA 및 단백질인자가 참여하는 일련의 기구에 의해 일어난다. 원핵세포의 ribosome은 70S 입자로서 50S와 30S subunit으로 되어 있으며 두 subunit의 회합은 Mg2+의 농도에 영향을 받는다. 30S subunit은 16S RNA와 21개의 단백질로, 50S subunit은 23S RNA 및 5S RNA와 34개의 단백질로 구성되어 있다.
<원핵세포 ribosome의 조성>
원핵세포의 mRNA는 DNA로부터 전사되어 수식되지 않고 바로 단백질 생합성에 이용된다. 즉 전사와 번역이 동시에 일어난다.(아래그림참조) 세균 mRNA에는 개시 codon인 AUG의 4～7 염기쌍 앞에 7염기쌍 정도의 주로 purine 염기로 된 염기배열이 있으며 이것을 Shine-Dalgarno sequence라 한다. 이것은 ribosome 30S subunit의 16S rRNA와 결합하여 단백질 생합성 개시에 중요한 역할을 하는 것으로 알려져 있다.
<원핵세포와 진핵세포의 전사와 번역의 차이>
(1) 단백질 생합성 개시(initiation)
단백질 생합성의 개시는 30S subunit, mRNA, formyl-methionine과 결합한 tRNA(fMet-tRNA), GTP 및 3개의 개시인자(initiation factor; IF1, IF2, IF3)가 30S 전개시복합체(preinitiation complex)를 형성하면 시작된다. 이것은 50S subunit와 결합하여 70S 개시복합체(initiation complex)를 형성한다.
이 과정에서 전개시복합체에 이미 결합하고 있던 GTP가 가수분해되고 개시인자가 분리된다. 70S 개시복합체에는 A(aminoacyl) site 및 P(peptidyl) site의 2개의 tRNA 결합부위가 있으며 P site에는 fMet-tRNA가 결합하고 A site에는 mRNA의 유전암호와 대응하는 활성화된 tRNA가 연장인자(elongation factor; EF-Tu)라는 단백질의 작용에 의해 결합하게 된다.
(2) 펩티드 사슬의 연장(elongation)
펩티드 사슬의 연장은 아미노산 잔기를 배치하는 과정으로 aminoacyl-tRNA가 A site에 결합하는 단계와 펩티드 결합을 형성하는 단계, 그리고 새로운 polypeptidyl-tRNA가 P site로 이동하는 단계로 나눌 수 있다.
Aminoacyl-tRNA는 연장인자 EF-Tu에 의해 A site에 결합하게 되는데 EF-Tu는 GTP와 EF-Tu GTP 복합체를 형성하여 aminoacyl-tRNA를 A site에 결합시킨 후 EF-Tu GDP 복합체 상태로 된다. EF-Tu GDP 복합체는 다른 연장인자인 EF-Ts에 의해 EF-Tu GTP로 회복된다. 이 때 fMet-tRNA는 EF-Tu와 반응하지 않기 때문에 내부 AUG 유전암호는 fMet로 번역되지 않는다. 펩티드 결합형성은 P site 아미노산의 -COOH기와 A site 아미노산의 -NH2기 사이에서 50S subunit를 구성하는 단백질로 된 peptidyl transferase라는 복합단백질에 의해 일어난다.
펩티드 결합이 형성된 후 P site에는 아미노산이 없는 tRNA(deacylate- tRNA)가 있고 A site에는 dipeptidyl-tRNA가 있게 되면 연장인자 EF-G가 작용하여 peptidyl-tRNA가 A site에서 P site로 이동하게 되고 P site에 있던 tRNA는 방출된다.
이 때 ribosome은 mRNA 위를 5`→3` 방향으로 이동하고 비워진 A site에 다음 유전암호가 지정하는 다른 aminoacyl-tRNA가 결합하면 동일한 과정을 통해 peptide 결합이 형성되며 펩티드 사슬은 아미노산 잔기 1개씩 길어진다. 이상의 과정은 mRNA 상의 종료 유전암호를 만날 때까지 계속된다
(3) 단백질 생합성의 종료(termination)
단백질 생합성이 계속되어 종료 유전암호에 이르면 이 유전암호에 맞는 활성화된 tRNA가 없기 때문에 A site는 비게 되고 사슬의 연장은 정지된다. 단백질의 분리는 종료 유전암호를 인식하는 유리인자(releasing factor)라는 단백질에 의해 일어나며 대장균(E. coli)에는 UAA와 UAG를 인식하는 RF-1과 UAA와 UGA를 인식하는 RF-2가 있다.
유리인자가 GTP와 반응하여 활성화된 복합체를 형성하여 종료 유전암호에 결합하면 peptidyl transferase의 특이성이 변화되어 polypeptide를 새로운 aminoacyl-tRNA와 반응시키지 않고 물과 반응(가수분해)시켜 P site로부터 polypeptide를 분리시킨다. P site로부터 tRNA가 떨어져 나가면 mRNA와 ribosome이 유리되고 ribosome은 30S와 50S subunit로 분리된다.
이렇게 하여 완성된 polypeptide의 N-말단은 formylmethionine이므로 deformylase가 작용하여 formyl기를 제거하며, 이어서 특이적인 aminopeptidase가 작용하면 methionine과 polypeptide로 분해된다. 이상의 과정을 아래그림에 나타내었다.
< 원핵세포(대장균)에서의 단백질 생합성 과정>
* 단백질 생합성을 저해하는 항생물질
여러 가지 항생물질은 앞에서 설명한 원핵세포에 있어서 단백질 합성단계의 각 부위를 저해하여 세균 등의 생육을 저지한다. 이들은 사람 등의 진핵세포에서의 단백질 합성계는 별 영향을 받지 않으므로 의
자료출처 : http://www.ALLReport.co.kr/search/Detail.asp?pk=11063836&sid=sanghyun7776&key=
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자료제목 : 의학,약학 올립니다 의학 - 단백질 생합성
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● 단백질 생합성
1. 원핵세포에서의 단백질 합성
단백질 생합성은 ribosome이라는 핵단백질에서 mRNA, aminoacyl-tRNA 및 단백질인자가 참여하는 일련의 기구에 의해 일어난다. 원핵세포의 ribosome은 70S 입자로서 50S와 30S subunit으로 되어 있으며 두 subunit의 회합은 Mg2+의 농도에 영향을 받는다. 30S subunit은 16S RNA와 21개의 단백질로, 50S subunit은 23S RNA 및 5S RNA와 34개의 단백질로 구성되어 있다.
<원핵세포 ribosome의 조성>
원핵세포의 mRNA는 DNA로부터 전사되어 수식되지 않고 바로 단백질 생합성에 이용된다. 즉 전사와 번역이 동시에 일어난다.(아래그림참조) 세균 mRNA에는 개시 codon인 AUG의 4～7 염기쌍 앞에 7염기쌍 정도의 주로 purine 염기로 된 염기배열이 있으며 이것을 Shine-Dalgarno sequence라 한다. 이것은 ribosome 30S subunit의 16S rRNA와 결합하여 단백질 생합성 개시에 중요한 역할을 하는 것으로 알려져 있다.
<원핵세포와 진핵세포의 전사와 번역의 차이>
(1) 단백질 생합성 개시(initiation)
단백질 생합성의 개시는 30S subunit, mRNA, formyl-methionine과 결합한 tRNA(fMet-tRNA), GTP 및 3개의 개시인자(initiation factor; IF1, IF2, IF3)가 30S 전개시복합체(preinitiation complex)를 형성하면 시작된다. 이것은 50S subunit와 결합하여 70S 개시복합체(initiation complex)를 형성한다.
이 과정에서 전개시복합체에 이미 결합하고 있던 GTP가 가수분해되고 개시인자가 분리된다. 70S 개시복합체에는 A(aminoacyl) site 및 P(peptidyl) site의 2개의 tRNA 결합부위가 있으며 P site에는 fMet-tRNA가 결합하고 A site에는 mRNA의 유전암호와 대응하는 활성화된 tRNA가 연장인자(elongation factor; EF-Tu)라는 단백질의 작용에 의해 결합하게 된다.
(2) 펩티드 사슬의 연장(elongation)
펩티드 사슬의 연장은 아미노산 잔기를 배치하는 과정으로 aminoacyl-tRNA가 A site에 결합하는 단계와 펩티드 결합을 형성하는 단계, 그리고 새로운 polypeptidyl-tRNA가 P site로 이동하는 단계로 나눌 수 있다.
Aminoacyl-tRNA는 연장인자 EF-Tu에 의해 A site에 결합하게 되는데 EF-Tu는 GTP와 EF-Tu GTP 복합체를 형성하여 aminoacyl-tRNA를 A site에 결합시킨 후 EF-Tu GDP 복합체 상태로 된다. EF-Tu GDP 복합체는 다른 연장인자인 EF-Ts에 의해 EF-Tu GTP로 회복된다. 이 때 fMet-tRNA는 EF-Tu와 반응하지 않기 때문에 내부 AUG 유전암호는 fMet로 번역되지 않는다. 펩티드 결합형성은 P site 아미노산의 -COOH기와 A site 아미노산의 -NH2기 사이에서 50S subunit를 구성하는 단백질로 된 peptidyl transferase라는 복합단백질에 의해 일어난다.
펩티드 결합이 형성된 후 P site에는 아미노산이 없는 tRNA(deacylate- tRNA)가 있고 A site에는 dipeptidyl-tRNA가 있게 되면 연장인자 EF-G가 작용하여 peptidyl-tRNA가 A site에서 P site로 이동하게 되고 P site에 있던 tRNA는 방출된다.
이 때 ribosome은 mRNA 위를 5`→3` 방향으로 이동하고 비워진 A site에 다음 유전암호가 지정하는 다른 aminoacyl-tRNA가 결합하면 동일한 과정을 통해 peptide 결합이 형성되며 펩티드 사슬은 아미노산 잔기 1개씩 길어진다. 이상의 과정은 mRNA 상의 종료 유전암호를 만날 때까지 계속된다
(3) 단백질 생합성의 종료(termination)
단백질 생합성이 계속되어 종료 유전암호에 이르면 이 유전암호에 맞는 활성화된 tRNA가 없기 때문에 A site는 비게 되고 사슬의 연장은 정지된다. 단백질의 분리는 종료 유전암호를 인식하는 유리인자(releasing factor)라는 단백질에 의해 일어나며 대장균(E. coli)에는 UAA와 UAG를 인식하는 RF-1과 UAA와 UGA를 인식하는 RF-2가 있다.
유리인자가 GTP와 반응하여 활성화된 복합체를 형성하여 종료 유전암호에 결합하면 peptidyl transferase의 특이성이 변화되어 polypeptide를 새로운 aminoacyl-tRNA와 반응시키지 않고 물과 반응(가수분해)시켜 P site로부터 polypeptide를 분리시킨다. P site로부터 tRNA가 떨어져 나가면 mRNA와 ribosome이 유리되고 ribosome은 30S와 50S subunit로 분리된다.
이렇게 하여 완성된 polypeptide의 N-말단은 formylmethionine이므로 deformylase가 작용하여 formyl기를 제거하며, 이어서 특이적인 aminopeptidase가 작용하면 methionine과 polypeptide로 분해된다. 이상의 과정을 아래그림에 나타내었다.
< 원핵세포(대장균)에서의 단백질 생합성 과정>
* 단백질 생합성을 저해하는 항생물질
여러 가지 항생물질은 앞에서 설명한 원핵세포에 있어서 단백질 합성단계의 각 부위를 저해하여 세균 등의 생육을 저지한다. 이들은 사람 등의 진핵세포에서의 단백질 합성계는 별 영향을 받지 않으므로 의
자료출처 : http://www.ALLReport.co.kr/search/Detail.asp?pk=11063836&sid=sanghyun7776&key=
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